Resumen
Un péptido citoplasmático, la N-glucanasa, ha sido involucrado en la degradación en proteasomas de glucoproteínas recientemente sintetizadas con doblamiento erróneo, exportadas a partir del retículo endoplásmico. En forma reciente se identificó el gen que codifica esta enzima (Png1p) en una levadura. Estudios posteriores en levaduras indicaron que el Png1p podía unirse al proteasoma 26S a través de su interacción con la proteína de reparación del ADN, Rad23p. Más aún, un homólogo murino del Png1p (mPng1p) no sólo es capaz de unirse a la proteína Rad23 sino también a varias proteínas relacionadas con la vía de la ubiquitina/proteasoma mediante un dominio de extensión N-terminal. El extremo N-terminal del mPng1p, que no se encuentra en levaduras, contiene un potencial dominio de interacción entre proteínas, denominado dominio PUB/PUG. Se supone que dicho dominio es rico en hélices y que se lo encuentra en varias proteínas. En esta revisión discutimos la importancia potencial del dominio PUB/PUG en la interacción entre proteínas.
Palabras clave
Dominio PUB/PUG, dominio UBA, dominio UBX, péptido N-glucanasa.
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Especialidades
Principal: Diagnóstico por Laboratorio
Enviar correspondencia a:
Dr. William Lennarz. Department of Biochemistry and Cell Biology and the Institute of Cell and Developmental Biology, State University of New York at Stony Brook, Stony Brook, NY 11794-5215, EE.UU.
Patrocinio y reconocimiento
Agradecemos a la Sra. Miki Suzuki, de la Universidad de Tokyo, por la edición del manuscrito. Esta investigación fue apoyada por GM33184 a WJL.
Artículo completo
(castellano)
Extensión:
+/- 3.82 páginas impresas en papel A4
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THE PUB/PUG DOMAIN: A NOVEL PROTEIN-PROTEIN INTERACTION DOMAIN?
Abstract
A cytoplasmic peptide: N-glycanase has been implicated in the proteasomal degradation of newly synthesized misfolded glycoproteins exported from the endoplasmic reticulum. Recently, the gene encoding this enzyme (Png1p) was identified in yeast. More recent studies in yeast indicated that Png1p could bind to the 26S proteasome through its interaction with the DNA repair protein, Rad23p. Moreover, a mouse homologue of Png1p (mPng1p) was found to bind not only to the Rad23 protein, but also various proteins related to ubiquitin/ proteasome pathway through an extended N-terminal domain. The N-terminus of mPng1p, which is not found in yeast, contains a potential protein-protein interaction domain, PUB/PUG domain. The PUB/PUG domain is predicted to be helix-rich and is found in various proteins. This review will discuss the potential importance of the PUB/PUG domain for protein-protein interaction.
Key words
PUB/PUG domain, UBA domain, UBX domain, peptide: N- glycanase.
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Full text
(english)
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