siiclogo2c.gif (4671 bytes)


       

            


Comprar este artículo
Extensión: 5.78 páginas impresas en papel A4

file05.gif (1491 bytes)
Artículos seleccionados para su compra

FUNCION DE LAS AQUAPORINAS EN LA SECRECION BILIAR

(especial para SIIC © Derechos reservados)

La expresión de AQP8 hepática se encuentra disminuida en el modelo experimental de colestasis extrahepática obstructiva, lo cual sugiere que las AQP están además involucradas en los mecanismos de disfunción secretora biliar.
Instituto de Fisiología Experimental
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (IFISE-CONICET)
Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas
Universidad Nacional de Rosario
Santa Fé, Argentina    Gradilone, Sergio A Autor:
Gradilone, Sergio A
Columnista Experto de SIIC

Institución:
Instituto de Fisiología Experimental Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (IFISE-CONICET) Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas Universidad Nacional de Rosario Santa Fé, Argentina

Artículos publicados por Gradilone, Sergio A 
participaron en la investigación
Flavia Isabel Carreras* Guillermo Luis Lehmann** Raúl Alberto Marinelli***
Licenciada en BiotecnologíaInstituto de Fisiología Experimental (IFISE-CONICET). Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Universidad Nacional de Rosario.*
Médico. Instituto de Fisiología Experimental (IFISE-CONICET). Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Universidad Nacional de Rosario.**
Instituto de Fisiología Experimental (IFISE-CONICET). Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Universidad Nacional de Rosario.***

Recepción del artículo: 14 de Septiembre, 2004

Aprobación: 12 de Octubre, 2004

Primera edición: 10 de Febrero, 2005

Resumen
El agua es el principal componente de los fluidos biológicos. Sin embargo, los mecanismos moleculares de su transporte a través de las membranas celulares permanecieron ocultos hasta el descubrimiento del primer canal proteico específico para el agua. Estos canales, denominados aquaporinas (AQP), conforman una familia de proteínas homólogas –ampliamente distribuidas en los seres vivos– que facilitan el movimiento de agua a través de las membranas biológicas. Los hepatocitos, células formadoras de la secreción biliar canalicular, expresan tres miembros de esta familia: AQP0, AQP8 y AQP9. Las AQP 0 y 9 se localizan constitutivamente en vesículas intracelulares y en la membrana basolateral, respectivamente. Por su parte, la AQP8 se localiza predominantemente en vesículas intracelulares y se transloca hasta la membrana canalicular en respuesta a la hormona glucagón o a su mensajero intracelular AMPc. Esta redistribución induce un aumento de la permeabilidad de membrana al agua, promueve la secreción de bilis y sugiere una función central de las AQP en la formación de bilis. La expresión de AQP8 hepática se encuentra disminuida en el modelo experimental de colestasis extrahepática obstructiva, lo cual sugiere que las AQP están además involucradas en los mecanismos de disfunción secretora biliar.

Palabras clave
Aquaporinas, secreción biliar, tráfico vesicular, transporte de agua, glucagón

Clasificación en siicsalud
Artículos originales> Expertos del Mundo>
página www.siicsalud.com/des/des041/05207007.htm

Especialidades
Principal: Gastroenterología
Relacionadas: Medicina Interna

Enviar correspondencia a:
Marinelli, Raúl Alberto,

Artículo completo
(castellano)
Extensión:  +/- 5.78 páginas impresas en papel A4
Exclusivo para suscriptores/ assinantes

ROLE OF AQUAPORIN WATER CHANNELS IN BILE SECRETION

Abstract
Water is the major component of biological fluids. However, the molecular mechanisms underlying its transport through the cellular membranes remained unclear until the first water-selective protein channel was identified. These channels, named aquaporins (AQP), conform a family of integral membrane proteins broadly distributed among living organisms and facilitate the water movement across biological membranes. Hepatocytes, the cells that form the canalicular bile secretion, express three members of the AQP family: AQP0, AQP8 y AQP9. AQP 0 and 9 are constitutively localized in intracellular vesicles and basolateral membranes, respectively. On the other hand, AQP8 is predominantly located in intracellular vesicles but redistributes to the canalicular membrane upon stimulation with the hormone glucagon or its second messenger, cAMP. This redistribution leads to an increased hepatocyte membrane water permeability and induces bile secretion, suggesting a central role of AQP in bile formation. Hepatocyte AQP8 expression was found to be downregulated in the experimental model of extrahepatic obstructive cholestasis, suggesting that AQP are also involved in the mechanisms of bile secretory dysfunction.


Key words
Aquaporins, bile secretion, vesicle trafficking, water transport, glucagon

Bibliografía del artículo

  1. Denker BM, Smith BL, Kuhajda FP y col. Identification, purification, and partial characterization of a novel Mr 28,000 integral membrane protein from erythrocytes and renal tubules. J Biol Chem 1988; 263:15634-15642.
  2. Preston GM, Carroll TP, Guggino WB y col. Appearance of water channels in Xenopus oocytes expressing red cell CHIP28 protein. Science 1992; 256:385-387.
  3. Masyuk AI, Marinelli RA, LaRusso NF. Water transport by epithelia of the digestive tract. Gastroenterology 2002; 122:545-562.
  4. Agre P, Kozono D. Aquaporin water channels: molecular mechanisms for human diseases. FEBS Letters 2003; 555:72-78.
  5. Knepper MA, Inoue T. Regulation of aquaporin-2 water channel trafficking by vasopressin. Curr Opin Cell Biol 1997; 9:560-564.
  6. Nielsen S, Kwon TH, Frokiaer J y col. Key roles of renal aquaporins in water balance and water-balance disorders. News Physiol Sci 2000; 15:136-143.
  7. Fitz JG. Cellular mechanisms of bile secretion. En Hepatology. A textbook of Liver Disease. Editores, Zakin y Boyer. 1995; 362-376.
  8. Alvaro D, Della Guardia P, Bini A y col. Effect of glucagón on intracellular pH regulation in isolated rat hepatocytes couplets. J Clin Invest 1995; 96:665-675.
  9. Lee J, Boyer JL. Molecular alterations in hepatocytes transport mechanisms in acquired cholestatic liver disorders. Semin Liver Dis 2000; 20:373-384.
  10. García F, Kierbel A, Larocca MC y col. The water channel aquaporin-8 is mainly intracellular in rat hepatocytes and its plasma membrane insertion is stimulated by cyclic AMP. J Biol Chem 2001; 276:12147-12152.
  11. Huebert RC, Splinter PL, García F y col. Expression and localization of aquaporin water channels in rat hepatocytes. J Biol Chem 2002; 277:22710-22717.
  12. Gradilone SA, Ochoa JE, García F y col. Hepatocyte membrane water permeability measured by silicone layer filtering centrifugation. Anal Biochem 2002; 302:104-107.
  13. Gradilone SA, García F, Huebert RC y col. Glucagón induces the plasma mambrane insertion of functional aquaporin-8 water channels in isolated rat hepatocytes. Hepatology 2003; 37:1435-1441.
  14. Marinelli RA, Tietz PS, Caride AJ, y col. Water transporting properties of hepatocyte basolateral and canalicular plasma membrane domains. J Biol Chem 2003; 278:43157-43162.
  15. Carreras FI, Gradilone SA, Mazzone A y col. Rat hepatocyte aquaporin-8 water channels are down-regulated in extrahepatic cholestasis. Hepatology 2003; 37:1026-1033.
  16. Trauner M, Arrese M, Soroka CJ y col. The rat canalicular conjugate export pump (Mrp2) is down-regulated in intrahepatic and obstructive cholestasis. Grastroenterology 1997; 113:255-264.
  17. Kipp H, Arias IM. Intracellular trafficking and regulation of canalicular ATP-binding cassette transporters. Semin Liver Dis 2000; 20:339-351.
  18. Häussinger D, Schmitt M, Weiergräber O y col. Short-Term regulation of canalicular transport Semin Liver Dis 2000; 20:307-321.
  19. Berry CA, Rector FC, Jr. Renal transport of glucose, amino acids, sodium, chloride and water. En The kidney, ed 4. Editores, Brenner BM y Rector FC Jr,: Philadelphia, 1991, WB Saunders Co.
  20. Cook DI. Secretion by the major salivary glands. En Physiology of the gastrointestinal tract, ed 3. Editores, Johnson LR, New York, 1994, Raven press.
  21. Nielsen S, Chou CL, Marples D y col. Vasopressin increases water permeability of kidney collecting duct by inducing translocation of aquaporin-CD water channels to plasma membrane. Proc natl Acad Sci USA 1995; 92:1013-1017.
  22. Ma T, Verkman AS. Aquaporin water channels in gastrointestinal physiology. J Physiol 1999; 517:317-326.
  23. Ishikawa Y, Ishida H. Aquaporin water channel in salivary glands. Jpn J Pharmacol. 2000; 83:95-101.
  24. Hamann S. Molecular mechanisms of water transport in the eye. Int Rev Cytol. 2002; 215:395-431.
  25. Borok Z, Verkman AS. Lung edema clearance: 20 years of progress: invited review: role of aquaporin water channels in fluid transport in lung and airways. J Appl Physiol. 2002; 93:2199-206.
  26. Portincasa P, Moschetta A, Mazzone A y col. Water handling and aquaporins in bile formation: recent advances and research trends. J Hepatol 2003; 39:864-874.
  27. Tietz P, Marinelli RA, Chen XM y col. Agonist-induced coordinated trafficking of functionally related transport proteins for water and ions in cholangiocytes. J Biol Chem 2003; 278:20413-20419.
  28. Misra S; Varticovski L; Arias I. Mechanisms by which cAMP increases bile acid secretion in rat liver and canalicular membrane vesicles. Am J Physiol 2003; 285:G316-G324.
Título español/
Resumen
 Palabras clave
 Bibliografía
 Artículo completo
(exclusivo suscriptores)
 Autoevaluación
 Tema principal en SIIC Data Base
 Especialidades

 English title
 Abstract

 Key words

Autor 
Artículos
Correspondencia

Patrocinio

Imprimir esta página

 

Clasificado en 
Artículos originales>
Expertos del Mundo

Especialidad principal:
Gastroenterología
 
Relacionadas: 
 Medicina Interna

 

Suscripción a siicsalud

Comprar este artículo
Extensión: ± 5.78 páginas impresas en papel A4

file05.gif (1491 bytes) Artículos seleccionados para su compra

 


© Está expresamente prohibida la redistribución y la redifusión de todo o parte de los contenidos de la Sociedad Iberoamericana de Información Científica (SIIC) S.A. sin previo y expreso consentimiento de SIIC.

anterior.gif (1015 bytes)



Suscripción a siicsalud

Bienvenidos a siicsalud

Acerca de SIIC Estructura de SIIC


Sociedad Iberoamericana de Información Científica (SIIC)
Av. Belgrano 430, (C1092AAR), Buenos Aires, Argentina
atencionallector@siicsalud.com;  Tel: +54 11 4342-4901; Fax: +54 11 4331-3305.
Casilla de Correo 2568, (C1000WAZ) Correo Central, Buenos Aires.
Copyright siicsalud© 1997- 2006, Sociedad Iberoamericana de Información Científica(SIIC)