Conceptos Categóricos

Crónicas de autores

M Angeles Jimenez *

Autora invitada por SIIC

Trabajo financiado por la Comunidad de Madrid (s-GEN-0166-2006 y S2010-BMD-2303) y por el Ministerio de Ciencia e Innovación (CSD2006-20642), España.

CARACTERIZACION DE LA ESTRUCTURA Y EL AUTORRECONOCIMIENTO DE LA PROTEINA CENTROSOMAL HUMANA NA14: IMPLICACIONES PARA SU ESTABILIDAD Y SU FUNCION

Los residuos 14-104 de la proteína humana NA14 adoptan estructuras helicoidales que se autoasocian de forma paralela, mientras que las regiones N-teminal y C-terminal están desordenadas. La autoasociación y oligomerización de NA14 se encuentra relacionada con su función como un adaptador molecular que media las interacciones entre los microtúbulos y la proteína espastina.

*M Angeles Jimenez
describe para SIIC los aspectos relevantes de su trabajo
CHARACTERIZATION OF THE STRUCTURE AND SELF-RECOGNITION OF THE HUMAN CENTROSOMAL PROTEIN NA14: IMPLICATIONS FOR STABILITY AND FUNCTION
Protein Engineering Design & Selection (PEDS),
24(11-12):883-892 Nov, 2011

Esta revista, clasificada por SIIC Data Bases, integra el acervo bibliográfico
de la Biblioteca Biomédica (BB) SIIC.

Institución principal de la investigación
*Instituto de Química Física Rocasolano (IQFR). Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC), Madrid, España
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Referencias bibliográficas
Andersen, J. S., C. J. Wilkinson, et al. (2003). Nature 426: 570-574. Errico, A., P. Claudiani, et al. (2004). Hum Mol Genet. 13: 2121-2132. Ramos-Morales, F., C. Infante, et al. (1998). J. Biol. Chem. 273: 1634-1639.
Otros artículos de M Angeles Jimenez

1) C.M. Santiveri, M.J. Pérez de Vega, R. González-Muñiz y M.A. Jiménez-Trp pairs as β-hairpin stabilisers: Hydrogen-bonded versus non-hydrogen-bonded sites.
Org. Biomol. Chem. 9, 5487-5492 (2011).
DOI:10.1039/C1OB05353A

2) Trp aminoacids: Scarce in proteins but strong stabilisers in β-hairpin peptides.
Biopolymers: Peptide Science 94, 779-790 (2010)
DOI: 10.1002/bip.21436

3) S. Ayuso-Tejedor, V. Espinosa-Angarica, M. Bueno, L. A. Campos, O. Abián, P. Bernadó, J. Sancho y M.A. Jiménez.
Design and structure of a protein folding intermediate: A hint into dynamical regions of proteins.
J. Mol. Biol. 400, 922-934 (2010)
DOI: 10.1016/j.jmb.2010.05.050

4) E. León, G. Navarro-Avilés, C.M. Santiveri, C. Flores-Flores, C. González, M. Rico, F. J. Murillo, M. Elías-Arnanz, M.A. Jiménez, y S. Padmanabhan.
A bacterial antirepressor with SH3 domain topology mimics operator DNA in sequestering the repressor DNA recognition helix.
Nucleic Acid Research 38, 5226-5241(2010)
DOI: 10.1093/nar/gkq277

5) C. Solanas, B. G. de la Torre, M. Fernández-Reyes, C. M. Santiveri, M. A. Jiménez, L. Rivas, A. I. Jiménez, D. Andreu, and C. Cativiela.
Sequence inversion and phenylalanine surrogates at the β-turn enhance the antibiotic activity of gramicidin S.
J. Med. Chem. 53, 4119-4129 (2010)
DOI: 10.1021/jm100143f

6) M. Treviño, M. Rodríguez, M. Marcilla, J. P. Albar, I. Correas, M. Rico, M.A. Jiménez, y M. Bruix.
NMR characterisation of the minimal interacting regions of centrosomal proteins 4.1R and NuMA1: Effect of phosphorylation.
BMC Biochemistry 11 (2010)
DOI:10.1186/1471-2091-11-7

7) Y. Mirassou,C.M. Santiveri, M. J. Pérez de Vega, R. González-Muñiz y M.A. Jiménez
Disulfide bonds versus Trp-Trp pairs in irregular beta-hairpins: NMR structure of Vammin-loop 3 derived peptides as a case study.
ChemBioChem 10, 902-910 (2009)
DOI: 10.1002/cbic.200800834

8) C. Solanas, B. G. de la Torre, M. Fernández-Reyes, C.M. Santiveri, M.A. Jiménez, L. Rivas, A. I. Jiménez, D. Andreu, y C. Cativiela
Therapeutic index of gramicidin S is strongly modulated by D-phenylalanine analogues at the β-turn
J. Med. Chem. 52, 664-674 (2009)
DOI: 10.1021/jm800886n

9) C.M. Santiveri, A. Borroto, L. Simón, M. Rico, B. Alarcón, y M.A. Jiménez
Interaction between the N-terminal SH3 domain of Nckα and CD3ε-derived peptides: Non-canonical and canonical recognition motifs
BBA-Proteins & Proteomics 1794, 110-117 (2009)
DOI: 10.1016/j.bbapap.2008.09.016

10) C.M. Santiveri, E. León, M. Rico y M.A. Jiménez.
Context-dependence of the contribution of disulfide bonds to β-hairpin stability.
Chemistry-A European Journal 14, 488-4999 (2008)
DOI: 10.1002/chem.200700845

Para comunicarse con M Angeles Jimenez mencionar a SIIC como referencia:
majimenez@iqfr.csic.es

Autora invitada
19 de abril, 2012
Descripción aprobada
7 de junio, 2012
Reedición siicsalud
7 de marzo, 2013

Acerca del trabajo completo
CARACTERIZACION DE LA ESTRUCTURA Y EL AUTORRECONOCIMIENTO DE LA PROTEINA CENTROSOMAL HUMANA NA14: IMPLICACIONES PARA SU ESTABILIDAD Y SU FUNCION

Título original en castellano
CARACTERIZACION DE LA ESTRUCTURA Y EL AUTO-RECONOCIMIENTO DE LA PROTEINA CENTROSOMAL HUMANA NA14: IMPLICACIONES PARA SU ESTABILIDAD Y SU FUNCION

Autor


Acceso a la fuente original
Protein Engineering Design & Selection (PEDS)
http://peds.oxfordjournals.org/
Acceso al texto original completo (full text)
http://peds.oxfordjournals.org/content/24/12/883.long
Acceso al resumen/abstract original
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22008182
El artículo se relaciona estrictamente con las especialidades de siicsalud


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