Conceptos Categóricos

Crónicas de autores

Clelton A. Santos *

Autor invitado por SIIC

O trabalho traz novos achados sobre a formação e desenvolvimento do biofilme bacteriano e catalise enzimática.

CARACTERIZAÇÃO DA (CARACTERIZACIÓN DE LA) PROTEÍNA DSBC DE XYLELLA FASTIDIOSA

DsbC é expressa durante a formação do biofilme bacteriano e seu estado oligomérico responde ao ambiente redox, podendo tal modulação estar envolvida com especificidade de substrato. Este é o primeiro trabalho que descreve o papel da proteína dissulfeto isomerase na formação de biofilme microbiano.

*Clelton A. Santos
describe para SIIC los aspectos relevantes de su trabajo
FUNCTIONAL AND STRUCTURAL STUDIES OF THE DISULFIDE ISOMERASE DSBC FROM THE PLANT PATHOGEN XYLELLA FASTIDIOSA REVEALS A REDOX-DEPENDENT OLGOMERIC MODULATION IN VITRO
FEBS Journal,
279(20):3828-3843 Oct, 2012

Esta revista, clasificada por SIIC Data Bases, integra el acervo bibliográfico
de la Biblioteca Biomédica (BB) SIIC.

Institución principal de la investigación
*Centro de Biologia Molecular e Engenharia Genética, Universidade Estadual de Campinas, Brasil, Campinas, Brasil
Imprimir nota
Referencias bibliográficas
[1]Simpson AJ, Reinach FC, Arruda P, Abreu FA, Acencio M, Alvarenga R, et al. 2000. The genome sequence of the plant pathogen Xylella fastidiosa. Nature. 406: 151 - 159.

[2]Kadokura H, Beckwith J. 2010. Mechanisms of oxidative protein folding in the bacterial cell envelope. Antioxid. Redox Signal. 8: 1231–1246.

[3]McCarthy AA, Haebel PW, Törrönen A, Rybin V, Baker EN, Metcalf P. 2000. Crystal structure of the protein disulfide bond isomerase, DsbC, from Escherichia coli. Nat. Struct. Biol. 7: 196–199.

[4]Lee RF, Derrick, KS, Beretta MJG, Chagas CM, Rosetti V. 1991. Citros variegated chlorosis: a new destructive disease of citrus in Brazil. Citros Industry Oct: 12–15.

[5]Nakasako M, Maeno A, Kurimoto E, Harada T, Yamaguchi Y, Oka T, Takayama Y, Iwata A, Kato K. 2010. Redox-dependent domain rearrangement of protein disulfide isomerase from a thermophilic fungus. Biochemistry. 49: 6953–6962.
Otros artículos de Clelton A. Santos

Toledo MA, Santos CA, Mendes JS, Pelloso AC, Beloti LL, Crucello A, Favaro MT, Santiago AS, Schneider DR, Saraiva AM, Stach-Machado DR, Souza AA, Trivella DB, Aparicio R, Tasic L, Azzoni AR, Souza AP. 2013. Small-angle X-ray scattering and in silico modeling approaches for the accurate functional annotation of an LysR-type transcriptional regulator. Biochim Biophys Acta. In press doi:pii: S1570-9639(12)00297-X. 10.1016/j.bbapap.2012.12.017. [Epub ahead of print]

Santos CA, Beloti LL, Toledo MAS, Crucello A, Favaro MTP, Mendes JS, Santigo AS, Azzoni AR, Souza AP. 2012. A novel protein refolding protocol for the solubilization and purification of recombinant peptidoglycan-associated lipoprotein from Xylella fastidiosa overexpressed in Escherichia coli. Protein Expression and Purification. 82: 284-289.

Moreau ALD, Janissen R, Santos CA, Peroni L, Stach-Machado DR, Souza AA, Souza AP, Cotta, MA. 2012. Highly-sensitive and label-free Indium phosphide biosensor for early phytopathogen diagnosis. Biosensors & Bioelectronics, 36: 62-68.

Toledo MAS, Schneider DR, Azzoni AR, Favaro MTP, Pelloso AC, Santos CA, Saraiva AM, Souza AP. 2011. Characterization of an oxidative stress response regulator, homologous to Escherichia coli OxyR, from the phytopathogen Xylella fastidiosa. Protein Expression and Purification, 75: 204-210.

Para comunicarse con Clelton A. Santos mencionar a SIIC como referencia:
cleltonsto@gmail.com

Autor invitado
7 de enero, 2013
Descripción aprobada
6 de febrero, 2013
Reedición siicsalud
13 de septiembre, 2013

Acerca del trabajo completo
CARACTERIZAÇÃO DA (CARACTERIZACIÓN DE LA) PROTEÍNA DSBC DE XYLELLA FASTIDIOSA

Título original en castellano
ESTUDOS FUNCIONAIS E ESTRUTURAIS DA PROTEINA DISSULFETO ISOMERASE DSBC DO FITOPATOGENO XYLELLA FASTIDIOSA REVELA UMA MODULAÇÃO OLIGOMERICA REDOX-DEPENDENTE IN VITRO

Autor


Acceso a la fuente original
FEBS Journal
http://www.febsjournal.org
Acceso al texto original completo (full text)
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1742-4658.2012.08743.x/full
Acceso al resumen/abstract original
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22889056
El artículo se relaciona estrictamente con las especialidades de siicsalud


ua40317
-->