Crónicas de autores

Clelton A. Santos *

Autor invitado por SIIC

O trabalho traz novos achados sobre a formação e desenvolvimento do biofilme bacteriano e catalise enzimática.

CARACTERIZAÇÃO DA (CARACTERIZACIÓN DE LA) PROTEÍNA DSBC DE XYLELLA FASTIDIOSA

DsbC é expressa durante a formação do biofilme bacteriano e seu estado oligomérico responde ao ambiente redox, podendo tal modulação estar envolvida com especificidade de substrato. Este é o primeiro trabalho que descreve o papel da proteína dissulfeto isomerase na formação de biofilme microbiano.

*Clelton A. Santos
describe para SIIC los aspectos relevantes de su trabajo
FUNCTIONAL AND STRUCTURAL STUDIES OF THE DISULFIDE ISOMERASE DSBC FROM THE PLANT PATHOGEN XYLELLA FASTIDIOSA REVEALS A REDOX-DEPENDENT OLGOMERIC MODULATION IN VITRO
FEBS Journal,
279(20):3828-3843 Oct, 2012

Esta revista, clasificada por SIIC Data Bases, integra el acervo bibliográfico
de la Biblioteca Biomédica (BB) SIIC.

Institución principal de la investigación
*Centro de Biologia Molecular e Engenharia Genética, Universidade Estadual de Campinas, Brasil, Campinas, Brasil
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Referencias bibliográficas
[1]Simpson AJ, Reinach FC, Arruda P, Abreu FA, Acencio M, Alvarenga R, et al. 2000. The genome sequence of the plant pathogen Xylella fastidiosa. Nature. 406: 151 - 159.

[2]Kadokura H, Beckwith J. 2010. Mechanisms of oxidative protein folding in the bacterial cell envelope. Antioxid. Redox Signal. 8: 1231–1246.

[3]McCarthy AA, Haebel PW, Törrönen A, Rybin V, Baker EN, Metcalf P. 2000. Crystal structure of the protein disulfide bond isomerase, DsbC, from Escherichia coli. Nat. Struct. Biol. 7: 196–199.

[4]Lee RF, Derrick, KS, Beretta MJG, Chagas CM, Rosetti V. 1991. Citros variegated chlorosis: a new destructive disease of citrus in Brazil. Citros Industry Oct: 12–15.

[5]Nakasako M, Maeno A, Kurimoto E, Harada T, Yamaguchi Y, Oka T, Takayama Y, Iwata A, Kato K. 2010. Redox-dependent domain rearrangement of protein disulfide isomerase from a thermophilic fungus. Biochemistry. 49: 6953–6962.
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Toledo MA, Santos CA, Mendes JS, Pelloso AC, Beloti LL, Crucello A, Favaro MT, Santiago AS, Schneider DR, Saraiva AM, Stach-Machado DR, Souza AA, Trivella DB, Aparicio R, Tasic L, Azzoni AR, Souza AP. 2013. Small-angle X-ray scattering and in silico modeling approaches for the accurate functional annotation of an LysR-type transcriptional regulator. Biochim Biophys Acta. In press doi:pii: S1570-9639(12)00297-X. 10.1016/j.bbapap.2012.12.017. [Epub ahead of print]

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Para comunicarse con Clelton A. Santos mencionar a SIIC como referencia:
cleltonsto@gmail.com

Autor invitado
7 de enero, 2013
Descripción aprobada
6 de febrero, 2013
Reedición siicsalud
7 de junio, 2021

Acerca del trabajo completo
CARACTERIZAÇÃO DA (CARACTERIZACIÓN DE LA) PROTEÍNA DSBC DE XYLELLA FASTIDIOSA

Título original en castellano
ESTUDOS FUNCIONAIS E ESTRUTURAIS DA PROTEINA DISSULFETO ISOMERASE DSBC DO FITOPATOGENO XYLELLA FASTIDIOSA REVELA UMA MODULAÇÃO OLIGOMERICA REDOX-DEPENDENTE IN VITRO

Autor
Clelton A. Santos1, Marcelo As Toledo2, Daniela B. B. Trivella3, Lilian L. Beloti4, Dilaine R. S. Schneider5, Antonio M. Saraiva6, Alesssandra A Souza7, Ricardo Aparicio8, Anete P. Souza9
1 Research, Centro de Biologia Molecular e Engenharia Genética, Universidade Estadual de Campinas, Brasil, Campinas, Brasil, Research
2, Centro de Biologia Molecular e Engenharia Genética, Universidade Estadual de Campinas, Brasil, Estudante de Doutorado
3, Laboratório de Biologia Estrutural e Cristalografia, Instituto de Química, Universidade Estadual de Campinas, Brasil
4, Centro de Biologia Molecular e Engenharia Genética, Universidade Estadual de Campinas, Brasil
5, Centro de Biologia Molecular e Engenharia Genética, Universidade Estadual de Campinas, Brasil
6, Centro de Biologia Molecular e Engenharia Genética, Universidade Estadual de Campinas, Brasil
7, Centro Apta Citros Sylvio Moreira/iac, Cordeirópolis, Brasil
8, Laboratório de Biologia Estrutural e Cristalografia, Instituto de Química, Universidade Estadual de Campinas, Brasil, Professor
9, Centro de Biologia Molecular e Engenharia Genética, Universidade Estadual de Campinas, Brasil Departamento de Biologia Vegetal, Instituto de Biologia, Universidade Estadual de Campinas, Brasil, Professora

Acceso a la fuente original
FEBS Journal
http://www.febsjournal.org
Acceso al texto original completo (full text)
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1742-4658.2012.08743.x/full
Acceso al resumen/abstract original
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22889056
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